Структурно-динамические исследования внутри- и межмолекулярных взаимодействий амилоидогенных пептидов и их предшественников для установления молекулярных механизмов патогенеза и разработки таргетных методов терапии нейродегенеративных заболеваний

КАРТОЧКА ПРОЕКТА ФУНДАМЕНТАЛЬНЫХ И ПОИСКОВЫХ НАУЧНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ,
ПОДДЕРЖАННОГО РОССИЙСКИМ НАУЧНЫМ ФОНДОМ

Информация подготовлена на основании данных из Информационно-аналитической системы РНФ, содержательная часть представлена в авторской редакции. Все права принадлежат авторам, использование или перепечатка материалов допустима только с предварительного согласия авторов.

ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ

Номер проекта 20-64-46027

НазваниеСтруктурно-динамические исследования внутри- и межмолекулярных взаимодействий амилоидогенных пептидов и их предшественников для установления молекулярных механизмов патогенеза и разработки таргетных методов терапии нейродегенеративных заболеваний

Руководитель Бочаров Эдуард Валерьевич, Кандидат химических наук

Организация финансирования, регион федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Московский физико-технический институт (национальный исследовательский университет)" , г Москва

Конкурс №46 - Конкурс 2020 года «Проведение фундаментальных научных исследований и поисковых научных исследований по поручениям (указаниям) Президента Российской Федерации» (ведущие ученые)

Область знания, основной код классификатора 04 - Биология и науки о жизни; 04-202 - Протеомика; структура и функции белков

Ключевые слова нейродегенеративные заболевания, болезнь Альцгеймера, амилоидогенные белки и пептиды, мембранные белки, внутриклеточные органеллы, белковая инженерия, структурная биология, биофизика, конфокальная флуоресцентная микроскопия,молекулярные механизмы патогенеза, внутримолекулярная динамика, пространственная структура, межмолекулярные взаимодействия, функциональные тесты, таргетные лекарственные препараты

Код ГРНТИ34.15.15

ИНФОРМАЦИЯ ИЗ ЗАЯВКИ

Аннотация
Стремительное увеличение доли пожилых людей, нуждающихся в уходе и медицинской поддержке, является серьезной социальной и экономической проблемой в развитых странах. Процесс старения включает в себя различные нейродегенеративные заболевания, нарушающие сложную сеть метаболических и сигнальных путей. Болезнь Альцгеймера - самый распространенный в мире вид нейродегенеративного заболевания, которым ежегодно заболевает несколько миллионов человек. С увеличением продолжительности жизни вероятность развития этого вида деменции возрастает многократно. Клинические проявления болезни Альцгеймера объясняются избирательной дегенерацией нейронов в участках коры головного мозга, ответственных за когнитивное восприятие и память. В патогенезе болезни Альцгеймера задействованы различные пептиды и белки, в том числе амилоидогенные: прежде всего, бета-амилоидный пептид (Aβ), а также взаимодействующие с ним Тау-белок и прионный белок PrP. Несмотря на обширные исследования и огромное количество информации, полученной по различным аспектам болезни Альцгеймера, эффективного метода лечения по-прежнему не существует. Вне нервных клеток, в местах контакта нейронов, накапливается пептид Aβ, который собирается в упорядоченные тяжи, фибриллы, формирующие так называемые амилоидные бляшки. Предложенные методы лечения, основаны на разрушении внеклеточных отложений Aβ, которые могут привести к получению гораздо более опасных небольших олигомеров Aß, способных воздействовать на функцию амилоидогенных белков (таких как, Тау-белок и белок PrP), мембранных рецепторов и каналов (например, рецептор RAGE), а также внутриклеточных органелл (таких как митохондрии), приводя к угнетению функции нейронов и клеточной смерти. Результаты нашего исследования составят фундаментальную основу для разработки лекарств направленных на предотвращение ключевых взаимодействий опасных малых олигомеров пептида Aβ с их молекулярными мишенями, в том числе, прионным белком PrP, рецептором конечных продуктов гликозилирования RAGE и митохондриями нейронов. Существует огромная потребность в мире в создании терапевтического потенциала основанного на структурно-динамических исследованиях для определения целей и выяснения способа предотвращения взаимодействий мономеров и олигомеров Aβ с белками и клеточными органеллами. Одним из наиболее перспективных подходов терапии болезни Альцгеймера признано непосредственное вмешательство в первичное звено патогенетического процесса путем селективного воздействия на распознавание, связывание и аномальный протеолиз секретазами в мембране белка предшественника Aβ (APP), непосредственно вовлечённого в патогенез болезни Альцгеймера. Создание эффективных таргетных фармакологических соединений с направленной доставкой к определенным молекулярным системам невозможно без детального понимания разнообразных динамических межмолекулярных взаимодействий, обеспечивающих их биологическую активность. Проект направлен на комплексные структурные, биофизические и биохимические исследования механизмов межмолекулярных взаимодействий Aβ и мембранных фрагментов APP (субстратов мембранных секретаз, предшественников Aβ) с их молекулярными мишенями и фармакологическими соединениями перспективными для терапии болезни Альцгеймера. В качестве основных исследуемых соединений выбран D-энантиомерный пептид D3 и его производные (Van Groen et al., 2015), показавшие свою эффективность на модельных системах in vitro и in vivo в предотвращении токсичной олигомеризации Aβ, взаимодействия Aβ с белками-мишенями и развития болезни Альцгеймера, а также иллюстрирующие подход использования структурно-комплиментарных D-энантиомерных пептидов для предотвращения фибрилляции (Perov et al., PLoS pathogens 2019). Впервые с помощью комплексного подхода на основе интеграции взаимодополняющих методов структурной биологии, биохимии и биофизики будут решены структуры пептидов Aβ и их предшественников - мембранных фрагментов APP (дикого типа и с мутациями аминокислотных остатков, ассоциированных с семейными формами болезни Альцгеймера) с их молекулярными мишенями и терапевтическими D3-пептидами. Для решения задачи планируется использовать такие методы как белковая инженерия, флуоресцентная конфокальная микроскопия, круговой дихроизм, малоугловые рентгеновское и нейтронные рассеяния, рентгеновская кристаллография, криоэлектронная и атомно-силовая микроскопии, спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР), определение контстанты диссоциации с помощью микроскопического термофореза (MST, МСТ) и поверхностного плазмонного резонанса (SPR, ППР), компьютерное моделирование. Будет сделано детальное сравнительное описание внутри- и межмолекулярных взаимодействий (белок-белок, белок-липид, белок-вода) для комплексов D3-пептидов с Aβ и фрагментами APP, в том числе в различных олигомерных состояниях, в комплексах Aβ с белками-мишенями (функциональные фрагменты белка PrP и рецептора RAGE) и в мембранном окружении различного состава. Будет проанализировано влияние патогенных мутаций на межмолекулярные взаимодействия D3 и Aβ и их предшественников – фрагментов APP. Будет визуализировано и охарактеризовано распределение D3-пептидов, взаимодействующих с Aβ и АРР в плазматической мембране и внутриклеточных органеллах. Выполнение поставленной задачи позволит выявить структурно-функциональные детерминанты и описать биофизические принципы межмолекулярных взаимодействий, отвечающих за процессы распознавания Aβ и белка АРР потенциальными лигандами, предотвращающими патогенетические процессы и влияющими на протеолитическую активность мембранных секретаз. Результаты проекта будут также востребованы для установления молекулярных механизмов начальных стадий патогенеза болезни Альцгеймера. Полученные знания составят фундаментальную и практическую основу для разработки эффективных таргетных фармакологических соединений с направленной доставкой к определенным молекулярным системам, связанных с амилоидогенезами в организме человека.

ОТЧЁТНЫЕ МАТЕРИАЛЫ

Публикации

1. Кёниг Анна С., Надин С. Рёзенер, Лотар Гремер, Даниэль Флендер, Вольфганг Хойер, Филипп Нойдекер, Дитер Вильбольд и Хенрике Хайзе Structural details of amyloid beta oligomers in complex with human prion protein as revealed by solid-state MAS NMR spectroscopy bioRxiv, Cold Spring Harbor Laboratory, bioRxiv – 2020 (год публикации - 2020)
10.1101/2020.06.22.164574

2. Пост, Дж., Когель, В., Шаффрат, А., Ломанн, П., Шах, Н. Дж., Ланген, К. Дж., ..., Дитер Вильбольд и Кутче, Дж. A Novel Anti-in ammatory D-peptide Halts Disease Phenotype Progression in an Als Mouse Model Research Square, Research Square 2020 (год публикации - 2020)
10.21203/rs.3.rs-30893/v1

3. Розенер, Н.С., Гремер, Л., Вёрдехофф, М.М., Купрейчик, Т., Эцкорн, М., Нойдекер, П., и Хойер, В. Clustering of human prion protein and α-synuclein oligomers requires the prion protein N-terminus COMMUNICATIONS BIOLOGY, Communications Biology volume 3, Article number: 365 (2020) (год публикации - 2020)
10.1038/s42003-020-1085-z

4. Рёдер, К., Купрейчик, Т., Гремер, Л., Шефер, Л. У., Потула, К. Р., Равелли, Р. Б., ... и Шредер, Г. Ф. Cryo-EM structure of islet amyloid polypeptide fibrils reveals similarities with amyloid-β fibrils Nature Structural & Molecular BIology, Nature Structural & Molecular Biology volume 27, pages660–667(2020) (год публикации - 2020)
10.1038/s41594-020-0442-4

5. Аветисян А., Баласанянц С., Симонян Р., Короев Д., Камынина А., Зиновкин Р., ... и Вольпина О. Synthetic fragment (60–76) of RAGE improves brain mitochondria function in olfactory bulbectomized mice Neurochemistry International, Volume 140, November 2020, 104799 (год публикации - 2020)
10.1016/j.neuint.2020.104799

6. Камынина А.В. , Н. Эстерас, Д.О. Короев, И. Охрименко, Н.В. Бобкова, А.Ю. Абрамов, О. Вольпина RAGE PEPTIDE (60-76) AND ITS modified ANALOGUE PROTECT SPATIAL MEMORY IN TRANSGENIC 5ХFAD MICE AND INDUCE CALCIUM SIGNALING VIA ACTIVATION OF RAGE International Conference Condensed Matter Research at the IBR-2 October 12–16,2020 ABSTRACT BOOK Dubna, Russia CMR @ IBR-2, CondensedMatter Research at the IBR-2: Programme and Abstracts of the International Conference (Dubna, Oct. 12–16, 2020). — Dubna: JINR, 2020. — p. 88 (год публикации - 2020)

7. Охрименко И.С. , Ю.А. Загрядская, Ю.Л. Рижиков, А. Куклин, Н.А.Денчер, В.И. Горделий Preparation of liposomes from native cell membrane for SAXS/SANS studies International Conference Condensed Matter Research at the IBR-2 October 12–16,2020 ABSTRACT BOOK Dubna, Russia CMR @ IBR-2, CondensedMatter Research at the IBR-2: Programme and Abstracts of the International Conference (Dubna, Oct. 12–16, 2020). — Dubna: JINR, 2020. — p. 213 (год публикации - 2020)

8. Бочаров Э.В. , К. Павлов, Д. Лесовой, О.В. Бочарова, А. Урбан, Ю.В. Бершатский, П. Волынский, Р. Ефремов, А. Арсеньев MOLECULAR MECHANISMS OF BITOPIC PROTEIN FUNCTIONING REVEALED BY STRUCTURAL-DYNAMIC STUDIES OF TRANSMEMBRANE DOMAIN INTERACTIONS International Conference Condensed Matter Research at the IBR-2 October 12–16,2020 ABSTRACT BOOK Dubna, Russia CMR @ IBR-2, CondensedMatter Research at the IBR-2: Programme and Abstracts of the International Conference (Dubna, Oct. 12–16, 2020). — Dubna: JINR, 2020. — p. 194 (год публикации - 2020)

9. Агапова Юлия К., Дмитрий А. Алтухов, Владимир И. Тимофеев, Виктор С. Стройлов, Виталий С. Митянов, Дмитрий А. Корженевский, Анна В. Власкина, Евгения В. Смирнова, Эдуард В. Бочаров, Татьяна В. Ракитина Structure-based inhibitors targeting the alpha-helical domain of the Spiroplasma melliferum histone-like HU protein Scientific reports, Scientific Reports volume 10, Article number: 15128 (2020) (год публикации - 2020)
10.1038/s41598-020-72113-4

10. Камынина А., Эстерас Н., Короев Д., Ангелова П., Охрименко И., Вольпина О., Абрамов А. АКТИВАЦИЯ РЕЦЕПТОРА КОНЕЧНЫХ ПРОДУКТОВ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ ЕГО ФРАГМЕНТОМ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ 60-76 СТИМУЛИРУЕТ КАЛЬЦИЕВЫЙ СИГНАЛ В НЕЙРОНАХ БИОЛОГИЯ – НАУКА ХХI ВЕКА: 24-я Международная Пущинская школа- конференция молодых ученых. 2020, Пущино. Сборник тезисов, 2020., БИОЛОГИЯ – НАУКА ХХI ВЕКА: 24-я Международная Пущинская школа- конференция молодых ученых. 2020, Пущино. Сборник тезисов, 2020. – 385 с. (год публикации - 2020)

11. Гремер Лотар Biophysics on Amyloid-beta/Prion Protein Interaction Доклады на Международной школе молодых учёных "Молекулярные механизмы нейродегенеративных заболеваний" (International School "MOLECULAR MECHANISMS OF NEURODEGENERATIVE DISEASES" November 26, 2020 MIPT) (год публикации - 2020)

12. Вильбольд Дитер Development and application of the truly disruptive anti-prionic mode of action for the disease-modifying treatment of neurodegenerative diseases Доклады на Международной школе молодых учёных "Молекулярные механизмы нейродегенеративных заболеваний" (International School "MOLECULAR MECHANISMS OF NEURODEGENERATIVE DISEASES" November 26, 2020 MIPT) (год публикации - 2020)

Публикации

1. Бочаров Э.В., Гремер Л.Р., Урбан А.С., Охрименко И.С., Волынский П.Е.,..., Горделий В.И., Вильбольд Д. All-D-enantiomeric peptide D3 designed for Alzheimer´s disease treatment dynamically interacts with membrane-bound amyloid-β precursor Journal of Medicinal Chemistry, J. Med. Chem. 2021, 64, 22, 16464–16479 Publication Date:November 5, 2021 (год публикации - 2021)
10.1021/acs.jmedchem.1c00632

2. Камынина А., Эстерас Н., Короев Д. О., Ангелова П. Р., Вольпина О. М., Абрамов А. Ю. Activation of RAGE leads to the release of glutamate from astrocytes and stimulates calcium signal in neurons. Journal of Cellular Physiology, 2021, 236(9), pp. 6496–6506 (год публикации - 2021)
10.1002/jcp.30324

3. Урбан А.С., Павлов К.В., Камынина А.В., Охрименко И.С., Арсеньев А.С., Бочаров Е.В. Structural Studies Providing Insights into Production and Conformational Behavior of Amyloid-β Peptide Associated with Alzheimer’s Disease Development Molecules, Molecules 2021, 26(10), 2897 (год публикации - 2021)
10.3390/molecules26102897

4. Армине Аветисян, Самсон Баласанянц, Рубен Симонян, Дмитрий Короев, Анна Камынина, Роман Зиновкин, Наталья Бобкова, Ольга Вольпина Synthetic fragment (60–76) of RAGE improves brain mitochondria function in olfactory bulbectomized mice Neurochemistry International, Volume 140, November 2020, 104799 (год публикации - 2021)
10.1016/j.neuint.2020.104799

5. Шеммерт, С., Камарго, Л.С., Хонольд, Д., Геринг, И., Куцше, Дж., Виллувайт, А., и Вильбольд, Д. In Vitro and In Vivo Efficacies of the Linear and the Cyclic Version of an All-d-Enantiomeric Peptide Developed for the Treatment of Alzheimer’s Disease Int. J. Mol. Sci., Int. J. Mol. Sci. 2021, 22(12), 6553 (год публикации - 2021)
10.3390/ijms22126553

6. ван Герресхайм, Э. Ф., Херринг, А., Гремер, Л., Мюллер-Шиффманн, А., Кейвани, К., и Корт, К. The interaction of insoluble Amyloid-β with soluble Amyloid-β dimers decreases Amyloid-β plaque numbers Neuropathology and Applied Neurobiology, Volume47, Issue5 August 2021 Pages 603-610 (год публикации - 2020)
10.1111/nan.12685

7. Джулия Пост, Ванесса Когель, Аня Шаффрат, Филипп Ломанн, Н. Йон Шах, Карл-Йозеф Ланген, Дитер Вильбольд, Антье Виллувейт, Джанин Куцше A Novel Anti-Inflammatory d-Peptide Inhibits Disease Phenotype Progression in an ALS Mouse Model Molecules, Molecules 2021, 26(6), 1590; (год публикации - 2021)
10.3390/molecules26061590

8. Джулия Пост, Аня Шаффрат, Ян Геринг, Соня Хартвиг, Стефан Лер, Н. Йон Шах, Карл-Йозеф Ланген, Дитер Вильбольд, Джанин Куцше и Анть Виллувейт Oral Treatment with RD2RD2 Impedes Development of Motoric Phenotype and Delays Symptom Onset in SOD1G93A Transgenic Mice Int. J. Mol. Sci., Int. J. Mol. Sci. 2021, 22(13), 7066; (год публикации - 2021)
10.3390/ijms22137066

9. Луана Кристина Камарго, Доминик Хонольд, Роберт Бауэр, Н. Йон Шах, Карл-Йозеф Ланген, Дитер Вильбольд, Джанин Куцше, Антье Виллувейт и Сара Шеммерт Sex-Related Motor Deficits in the Tau-P301L Mouse Model Biomedicines, Biomedicines 2021, 9(9), 1160 (год публикации - 2021)
10.3390/biomedicines9091160

10. Луана Кристина Камарго, Михаэль Шёнек, Ниветини Сангарапиллаи, Доминик Хонольд, Н. Йон Шах, Карл-Йозеф Ланген, Дитер Вильбольд, Джанин Кутче, Сара Шеммерт и Анть Виллувайт PEAβ Triggers Cognitive Decline and Amyloid Burden in a Novel Mouse Model of Alzheimer’s Disease Int. J. Mol. Sci., Int. J. Mol. Sci. 2021, 22(13), 7062 (год публикации - 2021)
10.3390/ijms22137062

11. А. Урбан, Ю.В. Бершатский, К. Павлов, Бочаров Э.В. Structural Study of Membrane Glycoprotein-Precursor of β-Amyloid and Proteins Involved in Its Proteolysis Crystallography Reports, 66, pages 737–750 (2021) (год публикации - 2021)
10.1134/S1063774521050229

12. Эдуард Бочаров, Иван Охрименко, Лотар Гремер, Жанин Кирхе, Павел Волынский, Анатолий Урбан, Кирилл Надеждин, Ольга Бочарова, Павел Кузьмичев, Даниил Корнилов, Юлия Загрядская, Анна Камынина, ..., Валентин Горделий, Дитер Виллболд NMR-based elucidation of the interaction of the Aβ monomer binding compound D3 to membrane-bound amyloid precursor protein (APP) fragment 2021 Düsseldorf-Jülich Symposium on Neurodegenerative Diseases. Aggregation, Fibrils, Autophagy, Prions and Biomarkers, Abstract booklet. October 04 - 06, 2021 (год публикации - 2021)

13. А. Урбан, К. Надеждин, О. Бочарова, П. Волынский, А. Арсеньев, Р. Ефремов, П. Кузьмичев, И. Охрименко, Д. Корнилов, Н. Денчер, Я. Куцше, Л. Гремер, В. Горделий, Д. Виллболд, Э. Бочаров Structural-dynamic studies of D3-peptide interaction with membrane bound Ab-peptide precursor FEBS Open Bio, Volume 11 Supplement 1 July 2021. page 174 (год публикации - 2021)
10.1002/2211-5463.13205

14. А. Камынина, Н. Эстерас, Д. Короев, П. Ангелова, И. Охрименко, А. Захарчев, Д. Буркатовский, О. Вольпина, А. Абрамов Activation of the membrane receptor RAGE by its fragment 60-76 stimulates calcium signal in neurons FEBS Open Bio, Volume 11 Supplement 1 (год публикации - 2021)
10.1002/2211-5463.13206

15. Э. Бочаров, П. Волынский, В. Бритиков, А. Урбан, Ю. Бершацкий, Д. Лесовой, Е. Бритикова, К. Павлов, Р. Ефремов, С. Усанов, А. Арсеньев Functioning mechanisms of bitopic membrane proteins revealed by structural-dynamic studies of intra- and intermolecular interactions of their transmembrane domains FEBS open bio, Volume 11 Supplement 1 July 2021, Talks (год публикации - 2021)
10.1002/2211-5463.13206

Публикации

1. Э.В. Бочаров, Я.В. Бершацкий, А.C. Урбан, Д.М. Лесовой, О.В. Бочарова, К.В. Павлов, Н.В. Кузьмина, А.А. Можаев, И.С. Охрименко, А.С. Кузнецов, П.Е. Волынский, В.В. Бритиков, Е.В. Бритикова, С.А. Усанов, Р.Г. Ефремов, А.С. Арсеньев Конформационные перестройки и взаимодействия трансмембранных доменов битопных белков в норме и патологии. X РОССИЙСКИЙ СИМПОЗИУМ «БЕЛКИ И ПЕПТИДЫ» (Сочи, Дагомыс, 3–8 октября 2022) НАУЧНЫЕ ТРУДЫ. Том 2. – М.: Издательство «Перо», 2022., III ОБЪЕДИНЕННЫЙ НАУЧНЫЙ ФОРУМ ФИЗИОЛОГОВ, БИОХИМИКОВ И МОЛЕКУЛЯРНЫХ БИОЛОГОВ, X РОССИЙСКИЙ СИМПОЗИУМ «БЕЛКИ И ПЕПТИДЫ». НАУЧНЫЕ ТРУДЫ. том 2, стр. 102 (год публикации - 2022)

2. Р. Тернер, Татьяна Купрейчик, Лотар Гремер, Элиза Колас Деблед, Дафна Фенель, Сара Шеммерт, Пьер Ганс, Дитер Вильбольд, Гай Шон, Вольфганг Хойер и Жером Буавье Structural basis for the inhibition of IAPP fibril formation by the co-chaperonin prefoldin Nature communications, 13, 2363 (2022) (год публикации - 2022)
10.1038/s41467-022-30042-y

3. Охрименко И., Волынский П., Загрядская Ю., Камынина А., Кузьмичев П., Арсеньев А., Ефремов Р., Бочаров Э. Динамическое взаимодействие d-энантиомерного пептида, разработанного для терапии болезни Альцгеймера, с мембраносвязанным предшественником β-амилоида. X РОССИЙСКИЙ СИМПОЗИУМ «БЕЛКИ И ПЕПТИДЫ» (Сочи, Дагомыс, 3–8 октября 2022) НАУЧНЫЕ ТРУДЫ. Том 3. – М.: Издательство «Перо», 2022. – с.129, Том 3. М.: Издательство «Перо», 2022. с.7 (год публикации - 2022)

4. Кузьмичев П. К., Охрименко И. С., Волынский П. Е., Лесовой Д. М., Корнилов Д. А., Загрядская Ю. А., Камынина А. В., Арсеньев А. С., Ефремов Р. Г., Бочаров Э. В. D-энантиомерный пептид, разработанный для терапии болезни Альцгеймера, динамически взаимодействует с амилоидогенным участком мембраносвязанного предшественником β-амилоида. IX Международная конференция молодых ученых: вирусологов, биотехнологов, биофизиков, молекулярных биологов и биоинформатиков. Cб. тез. / АНО «Иннов. центр Кольцово». — Новосибирск. ИПЦ НГУ, 2022. — 764 с. ISBN 978-5-4437-1362-5. Стр. 561, Cб. тез. / АНО «Иннов. центр Кольцово». — Новосибирск. ИПЦ НГУ, 2022. — 764 с. ISBN 978-5-4437-1362-5. Стр. 561 (год публикации - 2022)

5. Касс Б., Шеммерт С., Зафиу К., Пилс М., Баннах О., Куцше Дж., ... Вильбольд Д. Aβ oligomer concentration in mouse and human brain and its drug-induced reduction ex vivo Cell Reports Medicine, Volume 3, Issue 5, 17 May 2022, 100630 (год публикации - 2022)
10.1016/j.xcrm.2022.100630

6. Охрименко И., Волынский П., Загрядская Ю., Камынина А., Кузьмичев П., Арсеньев А., ... и Бочаров Э. All-D-enantiomeric peptide designed for Alzheimer´s disease treatment dynamically interacts with amyloidogenic region of membrane-bound amyloid-β peptide precursor Bioinformatics of Genome Regulation and Structure/Systems Biology (BGRS/SB-2022), 13-я Международная мультиконференция «Биоинформатика Геномной Регуляции и Структурной/Системной Биологии» – BGRS/SB-2022. 4 - 8 июля 2022 г., Новосибирск, Россия. Международная конференция , стр. 311 (год публикации - 2022)
10.18699/SBB-2022-175

7. Плащинская Д.Д., Бершацкий Я.В., Ракитина Т.В., Охрименко И.С., Арсеньев А.С., Бочаров Э.В.. Получение и очистка трансмембранного домена рецептора RAGE для структурных ямр-исследований. СБОРНИК ТЕЗИСОВ XXXIV МЕЖДУНАРОДНОЙ ЗИМНЕЙ МОЛОДЁЖНОЙ НАУЧНОЙ ШКОЛЫ, XXXIV МЕЖДУНАРОДНАЯ ЗИМНЯЯ МОЛОДЁЖНАЯ НАУЧНАЯ ШКОЛА "ПЕРСПЕКТИВНЫЕ НАПРАВЛЕНИЯ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКОЙ БИОЛОГИИ И БИОТЕХНОЛОГИИ" Москва, 8-11 февраля 2022 г. СБОРНИК ТЕЗИСОВ. стр. 32 (год публикации - 2022)

8. Кёниг Анна С., Надин С. Рёзенер, Лотар Гремер, Даниэль Флендер, Вольфганг Хойер, Филипп Нойдекер, Дитер Вильбольд и Хенрике Хайзе Structural details of amyloid β oligomers in complex with human prion protein as revealed by solid-state MAS NMR spectroscopy J. Biol. Chem., Volume 296, 100499, January 2021 (год публикации - 2021)
10.1016/j.jbc.2021.100499